Resiliencia en cultivos podría dar paso a la comprensión en la evolución de enzimas reguladoras genéticas de las plantas
Los científicos afirman que dos enzimas reguladoras diferentes, responsables del silenciamiento genético en las plantas, podrían haber compartido alguna vez la misma estructura y función.
Investigadores de la Universidad de Washington en St. Louis, Missouri, Estado Unidos, utilizan un modelo vegetal tradicional, Arabidopsis thaliana (A. thaliana), para discernir los roles funcionales y el recorrido evolutivo de dos enzimas clave responsables de un importante proceso biológico, conocido como metilación del ADN.
Metilación del ADN
Este proceso es fundamental para activar genes que podrían codificar proteínas útiles para ayudar a un organismo a sobrevivir en su entorno y/o silenciar aquellas secuencias genéticas que no confieren una ventaja evolutiva, e incluso podrían ser perjudiciales para la supervivencia del organismo. Las plantas y los animales emplean diferentes enzimas para coordinar la expresión y el silenciamiento de genes.
"Los mamíferos solo tienen dos enzimas principales que agregan grupos metilo en un contexto de ADN, pero las plantas en realidad tienen múltiples enzimas que lo hacen en tres contextos de ADN", dijo el líder de la investigación, el profesor de Biología en Artes y Ciencias, Xuehua Zhong. "Este es el enfoque de nuestro estudio. La pregunta es: ¿por qué las plantas necesitan enzimas de metilación adicionales?"
Los investigadores utilizaron datos del Proyecto 1001 Genomas, cuyo objetivo es recopilar, mapear e investigar la variación genética entre las cepas de A. thaliana en todo el mundo, para realizar su estudio.
Las enzimas evolucionan para contrarrestar el estrés genético
Al examinar A. thaliana (berro de thale), el estudio investigó la forma en que dos enzimas vegetales, CMT3 y CMT2, adquirieron diferentes funciones en la metilación del ADN. Los investigadores se concentraron en cómo la composición variable de aminoácidos de estas enzimas afectaba su capacidad para dirigirse al ADN.
Probaron esto sustituyendo la arginina por el aminoácido valina en CMT2 para determinar si esto permitiría a CMT2 metilar secuencias de CHG (secuencias genéticas específicas que se encuentran típicamente en las plantas), al igual que lo hace CMT3. Si bien CMT2 generalmente metila secuencias de CHH (y CMT3 metila secuencias de CHG), la readición de arginina permitió que la enzima metilara secuencias genéticas de CHG y CHH secuencias.
Esto llevó a los investigadores a postular que la enzima CMT2 era inicialmente un duplicado de CMT3. Quizás las enzimas fueron fundamentales para abordar cambios genéticos a gran escala. La estructura de CMT2 incluye una terminal N larga y flexible que regula su propia estabilidad. Esta adaptación es probablemente el resultado del estrés genómico, que actúa como una presión selectiva, confiriendo evolución estructural a la enzima.
En busca de más investigaciones
Estudios futuros podrían examinar si la familia de enzimas CMT experimenta cambios funcionales impulsados por aminoácidos comparables en diferentes especies de plantas, lo que mejoraría nuestra comprensión de la evolución de las vías de metilación del ADN.
Además, estudios adicionales pueden examinar las formas en que los patrones de metilación regulados por CMT2 y CMT3 afectan el crecimiento y la adaptación de las plantas, posiblemente vinculando los cambios en la metilación del ADN con reacciones ambientales particulares o la tolerancia al estrés de las plantas.
------------------------------------
Referencia de noticias:
Jiang, J., Gwee, J., Fang, J., Leichter, SM., Dean Sanders, D., et al. Substrate specificity and protein stability drive the divergencee of plant-specific DNA methyltransferases. Science Advances, 2024